Ūdeņradis sasaistīšana ir mijiedarbība starp molekulas kas atgādina Van der Valsu mijiedarbība un notiek cilvēka ķermenī. Saitei ir nozīme galvenokārt peptīdu saišu un to ķēžu kontekstā aminoskābes in proteīni. Bez ūdeņradis savienošanas spēja, organisms nav dzīvotspējīgs, jo tam trūkst vitāli svarīga aminoskābes.
Kas ir ūdeņraža savienojums?
Ūdeņradis saites ir starpmolekulāri spēki. Bez viņu eksistences ūdens nepastāvētu dažādos agregācijas stāvokļos, bet būtu gāzveida. Ūdeņraža savienojums tiek saīsināts kā ūdeņraža savienojums vai H savienojums. Tas ir ķīmisks efekts, kas attiecas uz kovalenti saistītu ūdeņraža atomu pievilcīgo mijiedarbību uz atomu grupas atomu brīvajiem elektronu pāriem. Mijiedarbība balstās uz polaritāti un, precīzāk aprakstīta, pastāv starp pozitīvi polarizētiem ūdeņraža atomiem amino vai hidroksilgrupā un citu funkcionālo grupu brīvajiem elektronu pāriem. Mijiedarbība notiek tikai noteiktos apstākļos. Viens stāvoklis ir brīvo elektronu pāru elektronegatīvā īpašība. Šai īpašībai jābūt stiprākai par ūdeņraža elektronegatīvo īpašību, lai izveidotu spēcīgu saiti. Tādējādi ūdeņraža atoms var būt polāri saistīts. Elektronegatīvi brīvie atomi var būt, piemēram, slāpeklis, skābeklisun fluors. Ūdeņraža saites ir sekundārās valences saites, kuru spēks parasti ir krietni zem kovalento vai jonu saišu līmeņa. Molekulas ūdeņraža saitēs ir salīdzinoši augsts kušanas punkts salīdzinājumā ar viņu molārs masa un tikpat augsts vārīšanās punkts. Saitēm ir medicīniska nozīme galvenokārt attiecībā uz peptīdiem un nukleīnskābes organisma iekšienē. Ūdeņraža saites ir starpmolekulāri spēki. Bez viņu eksistences ūdens nepastāvētu dažādos agregācijas stāvokļos, bet būtu gāzveida.
Funkcija un uzdevums
Ūdeņraža savienošanai ir tikai vāja mijiedarbība, un tā notiek starp divām daļiņām vai iekšpusē molekulas. Šajā kontekstā obligāciju formai ir nozīme, piemēram, terciāro struktūru veidošanā proteīni. Bioķīmijā olbaltumvielu struktūra attiecas uz dažādiem olbaltumvielu vai peptīdu struktūras līmeņiem. Šo dabiski sastopamo vielu struktūras hierarhiski tiek sadalītas primārajā struktūrā, sekundārajā struktūrā, terciārajā struktūrā un kvartāra struktūrā. Primārā struktūra tiek uzskatīta par aminoskābju secību. Kad olbaltumvielu piemin telpiskā izkārtojuma ziņā, tas bieži notiek runāt olbaltumvielu konformāciju un konformācijas izmaiņu parādība. Konformācijas izmaiņas šajā kontekstā atbilst telpiskās struktūras izmaiņām. Vienošanās proteīni par pamatu ir peptīdu saite. Šāda veida saites vienmēr savienojas aminoskābes Tāpat. Šūnās peptīdu saites ir starpnieks ribosomas. Katra peptīdu saite atbilst vienas aminoskābes karboksilgrupu un otrās aminoskābes aminogrupu savienojumam, ko papildina ūdens. Šo procesu sauc arī par hidrolīzi. Katrā peptīdu saitē viena saite savieno C = O grupu ar NH grupu. The slāpeklis atomam ir tieši viens brīvo elektronu pāris. Augstas elektronegativitātes dēļ skābeklis, šis brīvais pāris atrodas O2 atomu elektronu izstumšanas ietekmē. Tādā veidā skābeklis daļēji ievelk brīvo elektronu pāri saitē starp slāpeklis un atoms ogleklis atoms, un peptīdu saite iegūst proporcionālu dubultās saites raksturu. Divkāršās saites raksturs novērš NH un C = O grupas brīvo rotāciju. Skābekļa un ūdeņraža atomi peptīdu saitēs ir svarīgi visu bez izņēmuma peptīdu un olbaltumvielu struktūras veidošanai. Divi amino skābes var šādi piestiprināties viens otram. Pēc šādas piestiprināšanas visas peptīdu saites no divām amino ķēdēm skābes atrodas tieši pretī viens otram. Ūdeņraža atomi peptīdu saitē ir samērā pozitīvi polarizēti, salīdzinot ar tieši pretī esošo peptīdu saišu skābekļa atomiem. Tādā veidā veidojas ūdeņraža saites un savieno abas aminoskābju ķēdes. Visi amino skābes cilvēka ķermenī ir organiski savienojumi, kas sastāv vismaz no vienas karboksigrupas un vienas aminogrupas. Aminoskābes ir būtisks cilvēka dzīves strukturālais bloks. Papildus olbaltumvielu α-aminoskābēm ir zināmas vairāk nekā 400 neproteinogēnas aminoskābes ar bioloģiskām funkcijām, kuras nevarēja izveidot bez ūdeņraža saites. Tādi spēki kā ūdeņraža savienojums tādējādi galvenokārt stabilizē aminoskābju terciāro struktūru.
Slimības un traucējumi
Kad rodas funkcionālo olbaltumvielu veidošanās traucējumi gēns telpiskās struktūras, parasti lieto terminu olbaltumvielu locīšanas slimība. Viens no šādiem traucējumiem ir Hantingtona slimība. Šī ģenētiskā slimība tiek pārmantota autosomāli dominējošā veidā un ir saistīta ar 4. hromosomas ģenētisko mutāciju. Mutācija noved pie gēns produktu. Šis traucējums ir neiroloģiska slimība, kas galvenokārt saistīta ar distālo ekstremitāšu un sejas piespiedu hiperkinēzēm. Noturīgas hiperkinēzes ietekmē skartajos muskuļos rodas stingrība. Turklāt slimības pacienti cieš no paaugstināta enerģijas patēriņa. Patoloģiskas parādības, kas saistītas ar ūdeņraža saiti vai vispārēju olbaltumvielu struktūru, ir arī tādās prionu slimībās kā trakās govis. Saskaņā ar visplašāk pieņemto hipotēzi GSE sāk nepareizi salocīt olbaltumvielas. Fizioloģiskie procesi nevar noārdīt šīs nepareizi salocītās olbaltumvielas, tāpēc tās uzkrājas audos, īpaši centrālajā nervu sistēmas. Rezultāts ir nervu šūnu deģenerācija. Olbaltumvielu struktūras malformācijas tiek apspriestas arī cēloņsakarībā Alcheimera slimība. Minētās slimības tieši neietekmē ūdeņraža savienojumu, bet attiecas uz olbaltumvielu telpisko struktūru, kurā ūdeņraža savienojums ievērojami veicina. Organisms ar absolūtu nespēju piesaistīt ūdeņraža saiti nav dzīvotspējīgs. Mutācija, kas to izraisa, izraisītu agrīnu grūtniecības samazināšanos.
