Hidroksilizīns ir neklasiska proteīnogēna aminoskābe. Tas tiek iestrādāts attiecīgajā proteīnā kā lizīna un ar fermenta palīdzību polipeptīdā hidrolizējas par hidroksilizīnu. Tas ir viena no galvenajām programmas sastāvdaļām Kolagēns proteīni of saistaudi.
Kas ir hidroksilizīns?
Hidroksilizīns ir proteīnogēna aminoskābe, kas vispirms tiek iekļauta proteīnā kā lizīna. Tāpēc tā ir nekanoniska proteīnogēna aminoskābe. Termins “kanoniskais” nozīmē klasisko. Tātad šai aminoskābei nav atsevišķa kodona. Hidroksilizīns galvenokārt atrodams Kolagēns of saistaudi un glikoproteīnos. Tur, lizīna fermentatīvos procesos tiek pārveidots par hidroksilizīnu. Šajā procesā tikai daļa no lizīna tiek pārveidota par hidroksilizīnu. Attiecīgo kolagēnu īpašības ir atkarīgas no hidrolizētā lizīna un prolīna atlikumu daudzuma. Brīvā formā hidroksilizīnu var izolēt kā hidrohlorīdu. Hidroksilizīna hidrohlorīds ir bēšs pulveris ar kušanas punkts kas svārstās no 225 līdz 230 grādiem. Tā ir pamata aminoskābe, kas arī padara proteīni kas satur hidroksilizīnu, reaģē bāziski. Hidroksilizīnu atklāja amerikāņu bioķīmiķis un “klīniskās ķīmijas” līdzdibinātājs Donalds Van Slyke (1883 - 1971).
Funkcija, darbība un lomas
Hidroksilizīnam ir liela nozīme saistaudi. Glikoproteīni satur arī hidroksilizīnu, veidojot olbaltumvielu glikozīdās saites ar cukurs atlikumi pie hidroksilgrupas. Iekšpusē Kolagēns, tā ir atbildīga par atsevišķu olbaltumvielu šķērssaistīšanu molekulas. Kopā ar hidroksilprolīnu, hidrolizēto prolīna formu, tas ir noderīgs arī kolagēna terciārā un kvartārā struktūru veidošanā. Lizīna hidroksilēšanu katalizē enzīms lizilhidroksilāze, piedaloties kofaktoriem dzelzs joni un askorbīnskābe (C vitamīna). sadale kolagēna hidroksilēto lizīna atlikumu modelis nav īpaši stingrs un elastīgs. Ir atkārtoti modeļi. Tomēr olbaltumvielā ir arī veseli laukumi, kas nesatur hidroksilētu lizīna atlikumus. Kamēr hidroksiprolīns ir atbildīgs par kolagēna spirālveida struktūru, saistot trīs olbaltumvielu ķēdes, savstarpēji saista dažādas olbaltumvielas molekulas veidojas caur hidroksilizīna hidroksilgrupām. Turklāt šīs molekulārās grupas kalpo arī kā saistīšanās vieta glikozīdu saitei ar cukurs. Kopumā tas nodrošina spēks saistaudu. Ja Hidroksilizīna deficīts proteīni, to nevar novērst, papildus uzņemot aminoskābi. Brīvajam hidroksilizīnam nav kodona, tāpēc tā iekļaušana attiecīgajā proteīnā nav iespējama. Uztura vērtība bagātinātāji ar hidroksilizīna piedevām tāpēc ir ļoti apšaubāma. Tāpēc deficīta cēlonis ir nepietiekama lizīna hidroksilīze.
Veidošanās, sastopamība, īpašības un optimālās vērtības
Hidroksilizīns ir atrodams tikai cilvēku un dzīvnieku kolagēnā. Turklāt ir vairāki glikoproteīni, kas satur arī hidroksilizīnu. Starp tiem ir arī adiponektīns. Adiponektīns ir hormons, kas tiek ražots taukaudos un kam ir būtiska ietekme uz insulīna. Dažos ir konstatēts arī hidroksilizīns baktērijas piemēram, Staphylococcus aureus. sadale hidroksilētā lizīna kolagēnā nav vienmērīga. Ir pozīcijas, kur tas gandrīz vienmēr tiek atrasts. Citās vietās hidroksilizīns gandrīz nekad nav atrodams. Šis nevienmērīgais sadale nosaka kolagēna struktūru. Kolagēna trīskāršās spirāles struktūrā hidroksilizīns vienmēr atrodams atkārtojošās Gly-XY secības Y pozīcijā. Īsos reģionos ar neelēku struktūru hidroksilizīns sastopams arī citās pozīcijās.
Slimības un traucējumi
Saistaudi ir absolūti atkarīgi no hidroksilizīna klātbūtnes. Kolagēns var būt stabils un spēcīgs tikai tad, ja olbaltumvielas ir savstarpēji saistītas molekulas darbojas arī. Hidroksilizīna deficīts izraisa saistaudu vājums. Ja tas ir tikai ļoti mazos daudzumos vai nav vispār, atbilstošais organisms nebūtu dzīvotspējīgs. Saistaudi vairs nespētu pildīt savu funkciju kā orgānu ierobežojošie un atbalstošie audi. Faktiski ir slimības, kas rodas hidroksilizīna deficīta dēļ. Tā kā šī aminoskābe olbaltumvielu biosintēzes laikā sākotnēji tiek iekļauta kā lizīns, tā nevar būt primārais deficīts. Hidroksilizīns tiek veidots no lizīna kolagēna proteīnā, izmantojot lizilhidroksilāzes. Tādējādi hidroksilizīna deficītu var izraisīt tikai šī enzīma defekts vai tā nepietiekamā funkcija. Tādējādi pastāv heterogēnu iedzimtu saistaudu trūkumu grupa, kas pazīstama kā Ehlers-Danlos sindroms. Par šo klīnisko ainu var būt atbildīgas vairākas mutācijas. Cita starpā lizilhidroksilāzei var būt defekti, tāpēc pārāk maz lizīna tiek hidroksilēts. Ehlers-Danlos sindroms izpaužas kā āda un pārbūve savienojumi. Iekšējie orgāni, kuģi, Cīpslas, tiek ietekmētas arī saites un muskuļi. Prognoze ir atkarīga no defekta smaguma pakāpes. Ja kuģi iesaistīti, ir sagaidāms nelabvēlīgs kurss. Pilnīga lizilhidroksilāzes enzīma neveiksme nav saderīga ar dzīvi, un tāpēc tā netiek novērota. Tomēr pat ar neskartu enzīmu saistaudu vājums noteiktos apstākļos var rasties tās zemās aktivitātes dēļ. Lizilhidroksilāzei nepieciešams dzelzs joni un askorbīnskābe (C vitamīna) kā kofaktori. Ja, piemēram, C vitamīna pietrūkst, rodas tā saucamais skorbuts. Skorbuts ir iegūta saistaudu slimība, ko izraisa trūkstošās hidroksilgrupas uz kolagēna prolīna un lizīna atlikumiem. Cēlonis ir zema prolīna hidroksilāzes un lizīna hidroksilāzes aktivitāte askorbīnskābes deficīta dēļ.
