Hemoglobīns

struktūra

Hemoglobīns ir olbaltumviela cilvēka ķermenī, kurai ir svarīgas funkcijas skābekļa transportēšanai asinīs asinis. Olbaltumvielas cilvēka ķermenī vienmēr sastāv no vairākām kopā savienotām aminoskābēm. Aminoskābes ķermenis daļēji uzņem ar pārtiku, daļēji organisms enzīmu pārveidošanas rezultātā var arī pārvērst citas molekulas par aminoskābēm vai arī tās pilnībā radīt pats.

141 atsevišķa aminoskābe savienojas kopā, veidojot hemoglobīna apakšvienību - globīnu. Hemoglobīna molekula sastāv no četriem globīniem, ar divām identiskām apakšvienībām, kas katra veido molekulu. Globīni ir salocīti, veidojot sava veida kabatu, kurā ir iesieta hēma molekula, tā sauktais “dzelzs komplekss”.

Šis dzelzs komplekss, kura hemoglobīna molekulā ir četri, katram no skābekļa savieno vienu molekulu, vienu O2. Sakarā ar dzelzs struktūru hemoglobīns iegūst sarkanu krāsu, kas dod visu asinis tā krāsa. Ja dzelzs jons tagad saista skābekļa molekulu, hemoglobīna krāsa mainās no tumši sarkanas uz gaišāku sarkanu.

Šīs krāsas izmaiņas ir pamanāmas arī, salīdzinot vēnu un artēriju asinis. Arteriālajām asinīm, kas satur vairāk skābekļa, ir daudz gaišāka krāsa. Četrām globīna apakšvienībām ir īpašs efekts, saistot četras skābekļa molekulas.

Ar katru saistīto skābekļa molekulu notiek mijiedarbība starp četrām apakšvienībām un tiek atvieglota citas skābekļa molekulas saistīšanās. Hemoglobīns, kas ielādēts ar četrām skābekļa molekulām, ir īpaši stabils. Izlaidums darbojas tāpat.

Kad viena skābekļa molekula atstāj hemoglobīnu, process tiek atvieglots arī pārējiem trim. Dažādās dzīves situācijās cilvēkiem ir dažādas hemoglobīna formas. Bērnībā dzemdē viņam vispirms ir embrija un vēlāk augļa hemoglobīns.

Globīna apakšvienības atšķiras pēc ķīmiskās struktūras un izraisa zīdaiņa hemoglobīna afinitāti pret skābekli ievērojami augstāk nekā pieaugušo cilvēku hemoglobīnu. Tas ļauj skābekli no mātes asinīm pārnest uz bērna asinīm placenta. Pieaugušam cilvēkam var būt divi dažādi hemoglobīna veidi - HbA1 vai HbA2, lai gan HbA1 dominē 98% visu cilvēku.

If cukurs asinīs līmenis ilgstoši paliek pārāk augsts, var būt hemoglobīns kopā ar cukuru HbA1c. Diagnostikā to galvenokārt izmanto ilgtermiņa analīzei cukurs asinīs līmeņiem. Methemoglobīns ir nefunkcionāla forma.

Tas vairs nespēj saistīt skābekli. Katrā cilvēkā tas ir nelielā daudzumā un īpaši spēcīgi veidojas dūmos ieelpošana vai ģenētiski defekti. Jo lielāka proporcija, jo lielāks skābekļa deficīts cilvēka organismā.

Hemoglobīna funkcija cilvēka ķermenī ir vitāli svarīga. Hēmas centrā esošā dzelzs molekula, kuru nes katra globīna apakšvienība, saista skābekļa molekulu. Pēc tam, kad venozās asinis organismā tiek sūknētas no labās puses sirds līdz plaušām, tas uzkrājas tur ar ieelpoto skābekli.

Turpmāk to sauc par bagātu ar skābekli. Pār robežas plaušu alveolasskābeklis caur asinsvadu sienām izkliedējas sarkanajās asins šūnās eritrocītiun ķīmiski saistās ar dzelzs jonu. Saistīšanās dēļ asinis iegūst tipisku gaiši sarkanu artēriju krāsu un pēc tam tiek sūknētas caur ķermeni no kreisās puses sirds caur lielo asinsriti.

Pie audiem, kas nodrošina asinis ar skābekli, asinis plūst īpaši lēni caur kapilāriem, lai skābekļa trūkuma audi varētu iegūt O2 molekulu no asinīm, kas bagātas ar skābekli, un hemoglobīns tiek pārveidots sākotnējā formā. “Sadarbības” ietekme liek četrām globīna vienībām savstarpēji atvieglot skābekļa molekulu iekraušanu un izkraušanu. Ja viena skābekļa molekula jau ir piesaistīta, pārējo trīs molekulu saistīšanās tiek ievērojami atvieglota.

Rezultātā skābekļa saturs pagaidām paliek stabils, pat ar nelieliem skābekļa bagātināšanas ierobežojumiem. Pat ierobežojumi vecumdienās, paliek augstumā un nelieli plaušu disfunkcija sākotnēji spēcīgi neietekmē skābekļa piesātinājums no asinīm. Pat ja skābekļa daļējais spiediens gaisā, ko elpojam, jau ir nokrities līdz pusei no sākotnējās vērtības, skābekļa piesātinājums asiņu joprojām pārsniedz 80%. Ir arī ļoti svarīgi, lai hemoglobīnam būtu īpašība saistīt skābekli dažādos līmeņos atkarībā no pH, CO2 daļējā spiediena, temperatūras un 2,3-BPG (2,3-bisfosfoglicerāta).

Tas ļauj pēc iespējas vairāk piesaistīties plaušām un pēc iespējas vairāk izdalīties pārējos ķermeņa audos. 2,3-BPG, kas arvien vairāk tiek ražots apmācība augstumā, piemēram, arī ļauj ķermenim samazināt skābekļa saistīšanās spēku, lai to varētu vieglāk atbrīvot. Turklāt hemoglobīnam ir arī funkcija zināmā mērā transportēt CO2 un atbrīvot to plaušās.

Šajā procesā oglekļa dioksīds ir saistīts arī ar hemoglobīnu, bet ne ar O2 saistīšanās vietu. Daudzām slimībām hemoglobīna vērtība ir nozīmīga. It īpaši deficīta slimības, kuras sauc par anēmijām, ir izplatīta problēma.